Titre : La toxicité des amyloïdes : histoire de forme, de structure ou d'interaction avec les membranes.
Endroit : Pavillon J.-A.-Bombardier, salle 1035 à 11 h
Hôte : Professeur Michel Lafleur

La conférence sera prononcée (en français) par Madame Sophie Lecompte, Ph.D., Directrice de recherche de l'Institut de chimie et de biologie des membranes et des nano-objets au sein de l'Université de Bordeaux.

Résumé : La toxicité des amyloïdes est un sujet de santé publique. Beaucoup d'études lient cette toxicité avec
l'existence de structures intermédiaires diverses avant la formation des fibres et/ou leur interaction spécifique avec les membranes. Les membranes peuvent aussi être un catalyseur d'amyloidogenèse et la composition ou la charge de lipides de membrane peut avoir une importance particulière. Malgré une recherche intensive dans le domaine, de tels intermédiaires ne sont pas encore entièrement caractérisés, probablement à cause du manque de méthodes adaptées pour leurs analyses, et les mécanismes d'interaction avec la membrane sont loin d'être compris. Nos recherches sur l’autoassemblage des peptides amyloïdes ainsi que l’étude in vitro, par des méthodes biophysiques, de leurs interactions avec les membranes ont mis en évidence quelques caractéristiques qui semblent être convergentes pour expliquer la toxicité observée. Basé sur une comparaison entre le comportement d’amyloïde non-toxique modèle (le Prion Formant le Domaine de HET-S) et des mutants toxiques (M8), nous avons pu établir que des oligomères courts et/ou des fibres assemblées en
feuillet β antiparallèles interagissent fortement avec la membrane menant à sa destruction. Nos études récentes sur le peptide Aβ1-42 impliqué dans la maladie d’Alzheimer confirment ces corrélations.

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